Bajardi: Bat52u nuriddinova Saida

boshlanadi. 
Masalan, 
leysilfenilalanilglutamillizin. 
Oxirgi 
C-uchki 
aminokislotaning nomi o`zgarmasdan qoladi.
Polipeptid zanjirda mustahkam strukturalar (tekis peptid guruhlar) bo`lib, ular 
nisbatan harakatlanuvchi qismlar (-CHR) ga ega va u bog` atrofida aylanadi. 
Polipeptid zanjirning bunday tuzilish xususiyati uning fazoviy shaklini tuzilishiga 
ta’sir etadi.
Oqsil molekulasida aminokislotalar tartibi biroz o`zgargan holda ma’lum darajada 
aminokislotalar uning biologik vazifasini buzmasdan almashinishi mumkin. Bunga 
insulin zanjirlarida, sitoxromlarda anchagina aminokislotalar almashinganda ham 

---

oqsil o`z vazifasini bajarishi misol bo`la oladi. Demak, bu o`zgarishlar ruxsat 
berilgan almashinuvlarga kiradi. Ammo o`roqsimon kamqonlik kasalligida 
gemoglobinni 
tekshirish 
tamomila 
boshqa 
hodisaning 
ochilishiga 
olib 
keldi. Barvaqt o`limga sabab bo`ladigan bu kasallik gemoglobin molekulasini va 
qizil qon tanachalari (eritrotsitlar)ning o`zgarishi tufayli ularning kislorodni 
bog`lash qobiliyatini kamayishiga bog`liq. Bunday o`zgarishlar gemoglobinni 
tashkil qiladigan 574 ta aminokislota qoldiqlaridan tuzilgan oqsil zanjirlaridan 
birida, faqat bittagina aminokislotaning almashinuvidan kelib chiqadi: normal 
gemoglobin (HbA) ning beta-zanjirida 6-o`rinda turgan glutamat kislota 
o`roqsimon hujayra gemoglobini (HbS) da valin bilan almashingan. Bu patologik 
gemoglobindan tashqari yana bir qancha boshqa nonormal gemoglobinlar ham 
mavjud.
Oqsillarning ikkilamchi strukturasi polipeptid zanjirning fazoviy konfiguratsiyasi, 
uning ayrim qismlarini bir-biriga nisbatan joylanishi va peptid zanjirining egilgan 
holatini ta’riflaydi. Oqsilning bunday konfiguratsiyasi uning birlamchi 
strukturasidan kelib chiqadi va undagi qo`shimcha kovalent disulfid va kuchsiz 
vodorod bog`lari bilan mustahkamlanadi. Konfiguratsiyasi bo`yicha ikkilamchi 
struktura spiral(alfa-spiral) va qatlam-varaqcha (beta- struktura va kross-beta-
shakl) turlariga bo`linadi.
alfa-spiral. Oqsilning bu turdagi ikkilamchi strukturasi doimiy takrorlanuvchi 
spiralga ega bo`lib, bitta polipeptid zanjirning o`zida peptidlar o`rtasidagi vodorod 
bog`lari yordamida hosil bo`lgan.
alfa-spiralning asosiy xususiyatlari:
1) polipeptid zanjirning spiral konfiguratsiyasi vintli simmetriyaga ega;
2) vodorod bog`lari har gal takrorlanuvchi birinchi va to`rtinchi aminokislota 
qoldiqlarining peptid guruhlari o`rtasida hosil bo`ladi;
3) spiral aylanmasining muntazam takpoplanishi;
4) alfa-spiralning hamma aminokislota qoldiqlari ularning yon zanjirlari qanaqa 
bo`lishidan qat’i nazar bir xil ahamiyatga ega;

---

5) aminokislotalarning yon zanjirlari alfa spiralning hosil bo`lishida ishtirok 
etmaydi.
Tashqi tomondan alfa- spiral elektr plitasining biroz cho`zilgan spiraliga o`xshaydi. 
alfa-spiralda vodorod bog`lar har bir karbonil va to`rtinchi amino guruhning 
orasida hosil bo`ladi: alfa – spiral oqsil molekulasi ikkilamchi strukturasining 
asosidir. Uning har bir aylanmasi (kichik davri)ning uzunligi 0,54 nm bo`lib, 3,6 ta 
aminokislota qoldig`idan tashkil topgan, ya’ni har bir aminokislota qoldig`ining 
uzunligi 0,15 nm (0,54: 3,6= 0,15 nm) bo`lib, alfa-spiralda haqiqatan ham har bir