Α β- tuzilishidagi spiral oqsillar malekulasi hisobi. Reja

α - β- tuzilishidagi spiral oqsillar malekulasi hisobi.


REJA:

1.Ikkita α - spiral oqsil molekulasining o’zaro ta’siri. Superspiral-oqsil molekulasini tashkil qilgan spirallarning joylashish usullari.

2.Leysin «chaqmog’i». Oqsil molekulasida 4 ta α – spiraldan oligomer domenini xosil bo’lishi.

3. Alfa-spiral oqsillari oilasi: globinlar, sitoxromlar, siklinlar, anneksinlar, gistonlar va nukleosomalar tuzilishi.

4. β- tuzilishidagi oqsillarning asosiy tuzilish elementlari antiparallel β- zanjiridan iborat.

5. Gidrofob ligandlarni bog’lay oladigan oqsillar. Retinol-bog’lovchi oqsil. Neyraminidazaning tuzilishi va G- β- oqsili xisobi.

α - β- tuzilishidagi spiral oqsillar malekulasi xisobi.
Rentgen struktura, disulfid, ion, vodorod ribonukleaza, insulin, mioglabin, pepsin, gemoglabin, lizotsim, kalsiy bog‘lovchi oqsil, β- spiral domenli oqsillar, bakteriya proteazalari, pektatliaza.
Oqsil m olekulasinm g ikkilamchi strukturasi hosil bo'Iishida karbonil va imid guruhlari o ‘rtasida vodorod boglari hosil bo‘lishi ahamiyatlidir. Vodorod b o g ‘lari kovalent bog'lanishga nisbatan kuchsiz bo'lib, ular sonining k o ‘p b o 'lis h i natijasida hosil boMgan spiral prujinadek mustahkam saqlashga imkon beradi. Oqsilning ikkilamchi strukturasi ikki tipga b o ‘lin a d i а -spiral, Я-burmalik (qavat-qavat ko‘rinishida) struktura.Polipeptid zanjir a*spiral va (3-struktura ko'rinishida boiishini Poling va mualliflar rentgen struktura analizi yordamida aniqladilar. ct- spiral o‘ng va chap tomonga buralgan holda boiishi mumkin. Polipeptid zanjiming a-spirallanishida har bir aylanishiga 3,6ta aminokislota qoldig'i to‘g ‘ri keladi. Spiral qismining to‘liq takrorlanishi 18 ta aminokislota qoldig‘idan keyin ro ‘y beradi. Ularning uzunligi 0,5 nm va 2,7 nmga teng va har bir aminokislota qoldig‘i to‘g*ri keladigan masofa 0,15 nm ga teng. Oqsil molekuiasining P-strukturasi polipeptid zanjiri yonm a-yon joylanishi natijasida hosil bo‘ladi. Vodorod bog Mari parallel yoki antiparallel holda joylashgan polipeptid zanjirining peptid bog‘lari o ‘rtasida hosil boMadi. Natijada polipeptid zanjirlari takrorlanib qavatm a-qavat boliib joylashadi. Oqsillarda alfa-strukturadan (3-strukturaga o ‘tishi mumkin va u holda vodorod bog‘lari qayta tuzilishi mumkin. Bu holat sochdagi keratin
oqsilida kuzatilgan. Agar sochlami ishqoriy eritmalar bilan yuvilganda oqsilning strukturasi buziladi. P-keratin alfa-keratinga aylanadi. Oqsilning ikkilamchi strukturasi (a-spiral va (3-struktura) qizdirish natijasida buziladi. Bunda polipeptidlar o'rtasidagi vodorod bogMari uzilib, polipeptid zanjiri esa tartibsiz holatga keladi. Shunday qilib, oqsilning ikkilam chi strukturasining turg'unligi
vodorod bogMari yordamida ta’minlanadi. Bundan boshqa bog Mar (disulfid bog'idan tashqari) ishtirok etmaydi. Ko'pchilik oqsillarda bir vaqrda a-spiral va p-strukturali qismlari boladi.