Protein tuzilishi
Ikki yoki undan ortiq cho'zilgan iplar bir-biriga bog'langanda b-tuzilma hosil bo'ladi
Polipeptid zanjiri yoki kovalent bog'langan zanjirlarning kosmosdagi tashkiloti deyiladi
foydali bo'lishi mumkin.
uchinchi darajali tuzilish sifatida.. Oqsilning uchinchi darajali tuzilishi ko'plab kuchsiz kovalent bo'lmaganlar
bilan barqarorlashadi
to'rtlamchi tuzilmani tashkil etuvchi zanjirlar. Masalan, gemoglobin oqsilini tashuvchi kislorod
denaturatsiyalangan davlatning asosiy zanjiri beqarorlashmoqda (Lyu
va boshq. 1990; O'Neil va DeGrado).
1990; Horovitz
va boshqalar. 1992 yil; Blaber
va boshqalar. 1993 yil; Myers
va boshqalar. 1996). Spiralning uchlarida glitsin
cheklash qiymati.
1999); alfa-domen tuzilmalari, beta tuzilmalari va alfa/beta tuzilmalari.
kattaroq erkinlikka imkon berdi (Fersht 1999). Glitsin yuqori
energiya tufayli yoqmaydi
Ba'zi oqsillar ikki yoki undan ortiq alohida sintezlangan polipeptidlarning birlashishi natijasida hosil bo'ladi
Bunday oligomerik kompleks ko'pincha funktsional rolga ega, ammo u barqarorlikni ham ta'minlashi
mumkin
Treonin va valin kabi aminokislotalar odatda b-torchalarda afzal ko'riladi, chunki ular
asosiy ikkilamchi tuzilish tarkibiga ko'ra uch guruhga bo'lingan (Branden va Tooze
ikkilamchi va uchinchi darajali tuzilish bo'yicha. Biroq, tajriba natijalari b-tarmoqli ekanligini ko'rsatadi
Masalan, membranada aminokislotalarning taqsimlanishi teskari bo'lishi mumkin. Uchinchi darajali tuzilmalar bo'lishi mumkin
b-varaq hosil bo'lishi uchun aminokislotalar a-spirallarga qaraganda murakkabroqdir, chunki ular ikkalasiga ham bog'liq.
guruhlar asosan sirtda (Branden va Tooze 1999). Biroq, apolyar muhitda
6
ochilish va tanazzulga tomon (Stites 1997).
vodorod aloqalari. Ular parallel yoki parallel yo'nalishda joylashtirilishi mumkin. ning moyilligi
suv eritmasi,
xuddi hujayra ichidagi kabi, qutbsiz guruhlar odatda ichki va qutbda joylashgan
a va b zanjirlar deb ataladigan to'rtta miyoglobinga o'xshash polipeptid zanjirlaridan iborat. ning shakllanishi
ikkilamchi struktura elementlari va vaqti-vaqti bilan disulfid ko'priklar o'rtasidagi o'zaro ta'sir. In
Machine Translated by Google
3 Protein barqarorligi
ÿG°unfold= -RT ln(Kunfold )
ÿG° ochiladi=ÿH° ochiladi-TÿS°
ochiladi
davlat. Ammo biologik nuqtai nazardan, barqarorlik "to'g'ri" bo'lishi muhimdir. Protein
Proteinning barqarorligi mahalliy o'rtasidagi Gibbs bo'sh energiya farqi bilan belgilanadi
davlat va denaturatsiyalangan holat. Oqsilning konformatsion barqarorligi (ÿG° ochiladi) odatda tushadi
harorat, bufer tarkibi yoki pH buklangan oqsil namunasini denatüratsiyalanganga
aylantirishi mumkin
o'zaro ta'sirlar. Proteinning katlanishi polipeptidning konformatsion erkinligini pasaytiradi
ishtirok etishlari hali to'liq tushunilmagan (Weiss
va boshq. 2001).
Termodinamik nuqtai nazardan, oqsillar faqat marjinal darajada barqarordir. Kichkina o'zgarish
erituvchiga nisbatan polipeptid zanjiri, masalan, vodorod aloqalari, ion
juftligi va van der Vaals
Gibbs energiyasiga entalpiya hissasi kovalent bo'lmagan o'zaro ta'sirlardan kelib chiqadi
oqsildan. Protein barqarorligi bir necha o'n yillar davomida o'rganilgan bo'lsa ham, barcha omillar
Gibbs energiyasiga entropiya asosan bu ikki jarayon o'rtasidagi farqdir. ning munosabati
birgalikda katlamni barqarorlashtiradigan ko'plab zaif va xilma-xil nokovalent o'zaro ta'sirlar orqali amalga oshiriladi
Gibbs energiyasining ikkita muhim hissasi bor: entalpiya va entropiya. The
hujayralar o'zgaruvchan ehtiyojlarga javoban tezda aylantirilishi kerak.
Bu asosan
bu erda R - gaz doimiysi va T - Kelvinda berilgan harorat.
7
lekin u ham funksional mexanizmiga qarab bir oz moslashuvchanlikni namoyon qilishi kerak. Bundan tashqari, u
Entalpiya va entropiya Gibbsning ochilish energiyasi termodinamik ifoda bilan beriladi
fiziologik sharoitda o'zining tabiiy shakli va funktsiyasini saqlab qolish uchun etarlicha barqaror bo'lishi kerak
rishta. Ikki holat o'rtasidagi muvozanat konstantasi (Kunfold) Gibbs energiyasi bilan bog'liq bo'lishi mumkin
zanjir bir vaqtning o'zida tartibga solingan suv molekulalarini chiqaradi. ning umumiy hissasi
5-10 kkal/mol diapazoni (Dill 1990), bitta vodorod energiyasidan ko'p emas
Do'stlaringiz bilan baham: 
