Оқсилларнинг тузилиши ва биологик функциялари

Фермент концентрациясининг таъсири. Ферментатив реакциянинг тезлиги фермент концентрациясига тўғри пропорционалдир (5-расм).

K-реакция тезлиги константаси;
Е - фермент концентрацияси.

5-расм. Ферментатив реакция тезлигининг фермент концентрациясига боғлиқлиги. 1-аспартат-аммиак-лиаза; 2-фумаратгидратаза; 3-аконитатгидратаза.


Субстрат концентрациясининг таъсири. У гиперболик эгри чизиқ билан белгиланади ва ифодаланади. Субстрат концентрацияси паст бўлганда реакция тезлиги субстрат концентрациясига пропорционал бўлади, юқори бўлганда унга боғлиқ бўлмайди (6-расм).



6-расм. Ферментатив реакция тезлигининг субстрат концентрациясига боғлиқлиги.

Агар фермент субстрат билан ўзаро таъсир нуқтасида иккита фазовий бўлинишга эга бўлса, у вақтда субстратнинг ортиқчаси актив бўлмаган тўйинган фермент комплексини ҳосил бўлишига олиб келиши мумкин:

Нормал ҳолатдаги фер- мент-субстат комплекси	Инерт комплекс бирикма

Масалан, ацетилхолинэстеразанинг активлиги субстратнинг юқори концентрациясида босилади.

Температуранинг таъсири. Температура ошса каталитик реакциянинг тезлиги ўсади. Маълум температурага етгандан сўнг эса ферментлар денатурацияга учрайдилар ва активликлари бутунлай йўқолади (7-расм).

7-расм. Ферментатив реакция тезлигининг температурага боғлиқлиги.


рН нинг таъсири. Ферментатив активликка рН муҳит катта таъсир кўрсатади. Ҳар бир фермент маълум рН да реакция тезлигини юқори даражасига ошириши мумкин. рН нинг бундай катталигини рН оптимум деб аталади (8-расм).



8-расм. Субстрат DL-аланинга 10 минут ичида D-аминокислота оксидазасининг рН активлигини кўрсатувчи эгри чизиқ.


Ингибиторлар ва активаторлар таъсири. Ферментларнинг таъсири икки нарсага - реакция муҳитида ингибитор ёки активаторларнинг мавжудлигига боғлиқ. Реакцион муҳитда ингибитор моддалар бўлса ферментатив реакция секинлашиб тўхташ содир бўлади. Масалан, организмнинг нафас олиш занжирини бошқарувчи фермент цитохромоксидаза ҳисобланади, унга калий цианид таъсир эттирилса ферментатив активлиги бузилиб йўқолади ва натижада организм ўлади.
Фермент ингибитор билан таъсирлашганда фермент-ингибитор комплекси ҳосил бўлади, у диссоциацияга учраши мумкин.
ЕI EI
I - ингибитор
E - фермент
ЕI - феремент-ингибитор комплекси.

Фермент-ингибитор комплексининг диссоциация константаси (К_i) қуйидагича ифодаланади:

Ферментнинг ингибитор билан қанчалик мустаҳкам боғланганлик даражасига қараб ферментлар таъсири қайтар ва қайтмас бўлиши мумкин. +айтар ингибирланганда ингибитор билан субстрат ўртасида ферментни актив марказига боғланишлик учун конкуренция кетади, яъни улар фермент билан ҳосил қилган комплексларидан бир-бирини сиқиб чиқаришга уринадилар. Бундай ингибиторлашни конкурентли ингибирлаш деб ҳам юритилади. Ингибиторнинг қаршилик таъсири субстрат концентрацияси ошиши билан йўқолади. Бунга мисол қилиб қахрабо кислотасини дегидролаш реакциясини малон кислотаси қўшиш орқали босилишини кўрсатиш мумкин. +айтмас ҳолдаги ингибиторлашга мисол қилиб трипсин ферментига диазопропилфторфосфатни таъсирини кўрсатиш мумкин, бунда ферментни диазопропилфторфосфат билан берган комплекси нисбатан турғун бирикма бўлиб ферментнинг таъсири тўлиқ тўхтайди, яъни К_-1 нинг қиймати нолга яқин бўлади.

Ферментатив реакция жараёнини активловчи бирикмалар ҳам мавжуд. Уларни ферментларнинг активаторлари ёки ферментларнинг кофакторлари деб юритилади. Активаторлар таъсирида ферментнинг субстрат билан боғланиш қобилияти ошади. Бунга мисол қилиб қайтарилган глутатионни (-L-глутамил-L-цистеинилглицинни) келтириш мумкин. У субстратдаги дисульфид гурухларини сульфгидрил гурухларига айлантиради.

Глутатион
Глутатион активатори организмида -L-глутамил-L-цистеинилглицин ҳамда АТФ аралашмасининг кўпчилик дуккакли ўсимликларда, буғдой ўсимталарида ва доржжаларда учрайдиган глутатиопсинтетаза (-L-глутамил-L-цистеин) глицин-лигаза (АДФ) ферменти билан катализланганда ҳосил бўлади.